CIVILICA We Respect the Science
(ناشر تخصصی کنفرانسهای کشور / شماره مجوز انتشارات از وزارت فرهنگ و ارشاد اسلامی: ۸۹۷۱)

مطالعه تغییرات ساختاری پروتئین آلبومین سرم انسانی در حضور نانوکامپوزیت های گرافن اکسید احیا شده-آهن (Fe(2)O(3)/rGO NCs) با استفاده از روش های طیف سنجی

عنوان مقاله: مطالعه تغییرات ساختاری پروتئین آلبومین سرم انسانی در حضور نانوکامپوزیت های گرافن اکسید احیا شده-آهن (Fe(2)O(3)/rGO NCs) با استفاده از روش های طیف سنجی
شناسه ملی مقاله: ICBME26_019
منتشر شده در بیست و ششمین کنفرانس ملی و چهارمین کنفرانس بین المللی مهندسی‌ زیست پزشکی ایران در سال 1398
مشخصات نویسندگان مقاله:

فرح ناز بهزاد - مرکز تحقیقات علوم پایه- دانشگاه تبریز- تبریز- ایران
سعید جعفری راد - مرکز تحقیقات علوم پایه- دانشگاه تبریز- تبریز- ایران
ابوالفضل برزگر - مرکز تحقیقات علوم پایه- دانشگاه تبریز- تبریز- ایران
اعظم صمدی - مرکز آنالیز دارویی و دانشکده داروسازی- دانشگاه علوم پزشکی تبریز- تبریز- ایران

خلاصه مقاله:
در سال های اخیر، با توسعه ی فناوری نانو، انسان در معرض نانوموادی قرار گرفته که می توانند وارد گردش خون شده و باپروتئین ها برهمکنش کنند. با توجه به اینکه جذب پروتئین به سطح نانوذرات ممکن است منجر به سمیت شود، هدف کار پژوهشیحاضر، مطالعه برهمکنش نانوکامپوزیت های گرافن اکسید احیا شده و آهن (Fe(2)O(3)/rGO NCs) با پروتئین آلبومین سرم انسانی (HSA)است که در پزشکی و سمشناسی حائز اهمیت باشد. نتایج حاصل از طیفسنجی فلورسانس حاکی از آن است که (Fe(2)O(3)/rGO NCs) ازطریق مکانیسم خاموشی استاتیک با HSA برهمکنش میدهند و منجر به تشکیل کمپلکس حالت پایه میشوند. متوسط فاصله اتصالبین آمینواسید تریپتوفان پروتئین و (Fe(2)O(3)/rGO NCs) توسط تئوری فورستر در حدود 1/4 نانومتر محاسبه شد. نتایج طیف CD آلبومینکاهش درصد آلفا هلیکس و افزایش β-turn و Random Coil در ساختار دوم آلبومین را متناسب با افزایش غلظت نانوکامپوزیت نشانداد. به طور کلی نتایج طیف سنجی نشان داد که تشکیل کمپلکس بین نانوکامپوزیت و پروتئین باعث ایجاد تغییرات ساختاری در پروتئینآلبومین می شود.

کلمات کلیدی:
آلبومین سرم انسانی، سنتز سبز، طیف سنجی، گرافن اکسید احیا شده، نانوکامپوزیت

صفحه اختصاصی مقاله و دریافت فایل کامل: https://civilica.com/doc/1011509/