فاطمه سفید - دانشکده علوم پایه، دانشگاه شاهد، تهران
ایرج رسولی - دانشکده علوم پایه، دانشگاه شاهد، تهران
ایثار نصیری - موسسه بیوشیمی بیوفیزیک، دانشگاه تهران، تهران

اسینتوباکتربومانی یک باکتری گرم منفی است که عفونت های شدیدی را به وجود می آورد. این پاتوژن در طیف وسیعی از شرایط محیطی از جمله تحت شرایط محدودیت آهن قادر به رشد می باشد. آهن آزاد در دسترس موجود در میزبان انسانی تقریباً (18-)10 مولار و خیلی کمتر از مقدار مورد نیاز رشد باکتری پاتوژن است. اسینتوباکتربومانی برای مقابله با این محدودیت، پروتئین bauA را برای جذب آهن در غشای خارجی خود بیان می کند. شواهد نشان می دهند که پروتئین جاذب آهن bauA یک آنتی ژن مفید برای تولید واکسن مؤثر می باشد. بنابراین شناسایی و بررسی ساختار آن ائز اهمیت می باشد. آنتی بادی تولید شده بر علیه این پروتئین ها با بلوکه کردن مسیر جذب آهن می تواند اثر باکتری سیدال یا باکتری استاتیک اعمال کند. همولوژی ساختاری نمایش داده شده توسط این گیرنده ها مدل سازی ساختار سه بعدی پروتئین bauA را در غیاب داده های کریستالوگرافی ممکن می سازد. bauA از نظر توالی و عملکرد تشابه قابل ملاحظه ای با گیرنده های سیدروفور FetA و FptA در سودوموناس که ساختارشان تعیین شده است، از خود نشان می دهد. این گیرنده ها از دو دمین شامل یک دمین بکه بتای 22 رشته ای و یک دمین کرک که دریچه بشکه بتا را مسدود می کند، تشکیل شده اند. مدل سه بعدی ساختار این پروتئین با استفاده از ساختار FetA و FptA به عنوان الگو و پروسه های همولوژی مدلینگ تعیین شد و نهایتاً مشخص گردید که bauA معماری و ساختار مشابهی با دیگر گیرنده های سدروفور دارد.

اسینتوباکتربومانی، آهن، بیوانفورماتیک، همولوژی مدلینگ