تولید آزمایشگاهی فرم فعال ایمونوتوکسین هدف گذاری شده برعلیه گیرنده فاکتور محرک رشد کلونی گرانولوسیت
محل انتشار: فصلنامه سلول و بافت، دوره: 10، شماره: 3
سال انتشار: 1398
نوع سند: مقاله ژورنالی
زبان: فارسی
مشاهده: 382
فایل این مقاله در 9 صفحه با فرمت PDF قابل دریافت می باشد
- صدور گواهی نمایه سازی
- من نویسنده این مقاله هستم
استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:
شناسه ملی سند علمی:
JR_JCT-10-3_003
تاریخ نمایه سازی: 19 خرداد 1399
چکیده مقاله:
هدف: هدف از مطالعه ی حاضر، تولید پروتئین نوترکیب هیبریدی DT389GCSF به فرم فعال محلول در باکتری E. coli Bl-21(DE3) ، تخلیص و ارزیابی سمیت سلولی آن می باشد. مواد و روش ها: پروتئین DT389GCSF، با دنباله ی 6 هیستیدین در باکتری E. coli BL-21(DE3) در دمای 28 درجه سانتیگراد به فرم محلول بیان شد. سپس از طریق ستون کروماتوگرافی تمایلی نیکل سفاروز تخلیص شد. در نهایت عملکرد پروتئین نوترکیب خالص شده با استفاده از آزمون TTM بر روی سلول سرطانی 06-LH مورد ارزیابی قرار گرفت. نتایج: میزان بیان و خلوص پروتئین DT389GCSF با استفاده از نرم افزار Image J، به ترتیب در حدود 12 و 80 درصد تخمین زده شد. میزان IC50 پس از 48 ساعت قرارگیری پروتئین DT389GCSF در معرض رده ی سلولی، در حدود 000019/0±00017/0 مولار بود. نتیجه گیری: با کاهش دما و استفاده از مکانیسم درون سلولی، می توان بازتاخوردگی پروتئین هیبریدی DT389GCSF را به شکل مناسب و به فرم فعال مشاهده نمود. در نتیجه در مراحل تولید آزمایشگاهی ایمونوتوکسین های مربوطه می توان با استفاده از این روش، از مراحل تولید به صورت اینکلوژن بادی صرف نظر کرد.
کلیدواژه ها:
نویسندگان
مریم قدرتی سیاهمزگی
- دانشگاه صنعتی مالک اشتر ، تهران ، ایران.
محمد علی نصیری خلیلی
- دانشگاه صنعتی مالک اشتر ، تهران ، ایران.
مهدی زین الدینی
- دانشگاه صنعتی مالک اشتر ، تهران ، ایران
سیروس خدادادی
- دانشگاه صنعتی مالک اشتر ، تهران ، ایران
مراجع و منابع این مقاله:
لیست زیر مراجع و منابع استفاده شده در این مقاله را نمایش می دهد. این مراجع به صورت کاملا ماشینی و بر اساس هوش مصنوعی استخراج شده اند و لذا ممکن است دارای اشکالاتی باشند که به مرور زمان دقت استخراج این محتوا افزایش می یابد. مراجعی که مقالات مربوط به آنها در سیویلیکا نمایه شده و پیدا شده اند، به خود مقاله لینک شده اند :