Study of Nanofibrils Formation of Fibroin Protein in Specific Thermal and Acidity Conditions
محل انتشار: مجله فیزیک و مهندسی پزشکی، دوره: 10، شماره: 1
سال انتشار: 1399
نوع سند: مقاله ژورنالی
زبان: انگلیسی
مشاهده: 65
فایل این مقاله در 12 صفحه با فرمت PDF قابل دریافت می باشد
- صدور گواهی نمایه سازی
- من نویسنده این مقاله هستم
استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:
شناسه ملی سند علمی:
JR_JBPE-10-1_005
تاریخ نمایه سازی: 30 دی 1402
چکیده مقاله:
Background: Amyloid fibrils are insoluble arranged aggregates of proteins that are fibrillar in structure and related to many diseases (at least ۲۰ types of illnesses) and also create many pathologic conditions. Therefore understanding the circumstance of fibril formation is very important.Objectives: This study aims to work on fibrillar structure formation of fibroin (as a model protein).Material and Methods: In this experimental study, fibroin was extracted from bombyx mori silk cocoon, and the concentration was obtained by Bradford method. The protein was incubated in a wide range of times (۰ min to ۷ days) in specific acidity and thermal conditions (pH=۱.۶, T=۷۰ °C). The assays of UV-vis spectroscopy with congo red, field emission scanning electron microscopy, transmission electron microscopy, atomic force microscopy and circular dichroism spectroscopy were employed to monitor the fibrillation process. Results: Fibroin assemblies were formed upon the process of aggregation and fibril formation with a variety of morphology ranging from nanoparticles to elongated fibrils. Conclusion: The results showed progressive pathway of fibril formation.
کلیدواژه ها:
نویسندگان
M Ahrami
MSc, Department of Nanomedicine, School of Advanced Medical Sciences and Technologies, Shiraz University of Medical Sciences, Shiraz, Iran
M Khatami
MSc, NanoBioeletrochemistry Research Center, Bam University of Medical Sciences, Bam, Iran
H Heli
PhD, Nanomedicine and Nanobiology Research Center, Shiraz University of Medical Sciences, Shiraz, Iran
مراجع و منابع این مقاله:
لیست زیر مراجع و منابع استفاده شده در این مقاله را نمایش می دهد. این مراجع به صورت کاملا ماشینی و بر اساس هوش مصنوعی استخراج شده اند و لذا ممکن است دارای اشکالاتی باشند که به مرور زمان دقت استخراج این محتوا افزایش می یابد. مراجعی که مقالات مربوط به آنها در سیویلیکا نمایه شده و پیدا شده اند، به خود مقاله لینک شده اند :