تاثیر محافظتی آلفا کازئین در جلوگیری از تشکیل و رسوب فیبریل های آمیلوئیدی 40 - 1βA موجود در بیماری آلزایمر
سال انتشار: 1397
نوع سند: مقاله کنفرانسی
زبان: فارسی
مشاهده: 702
فایل این مقاله در 15 صفحه با فرمت PDF قابل دریافت می باشد
- صدور گواهی نمایه سازی
- من نویسنده این مقاله هستم
استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:
شناسه ملی سند علمی:
CBTHCONF01_053
تاریخ نمایه سازی: 29 خرداد 1398
چکیده مقاله:
بیماری آلزایمر، اختلال عملکردی مغز است که بتدریج توانایی های ذهنی بیمار تحلیل می رود، که بارزترین ویژگی آن اختلال در حافظه می باشد. عامل اصلی بیماری تشکیل پلاک های آمیلوئیدی 40-1βA و 42-1βA در محیط خارج سلولی نورون ها می باشد. پروتئین α-casein موجود در شیر، دارای نقش چاپرونی قابل توجهی در جلوگیری از تجمعات پروتئین ها می باشد. هدف از انجام این تحقیق، تاثیر محافظتی α-casein در جلوگیری از تشکیل و رسوب فیبریل های آمیلوئیدی 40-1βA در بیماری آلزایمر می باشد. مواد و روش ها: با استفاده از اسپکتروفلوئورومتر، تشکیل آمیلوئید 40-1βA در حضور و غیاب aseinc-α با تیوبوفلاوین T مورد بررسی قرار گرفت. آزمون binding-ANS برای تجزیه و تحلیل تغییرات هیدروفوبیک در معرض 40-1βA در حضور و غیاب α-casein با استفاده از اسپکتروفتومتر انجام شد. نتایج: در این مطالعه، تشکیل فیبرهای آمیلوئید نمونه های 40-1βA به تنهایی و با مقادیر مختلف casein-α پس از انکوباسیون به مدت 6 ساعت بررسی شد. شکل گیری پپتید آمیلوئید ارتباط مستقیمی با شدت فلورسانس دارد که با اضافه کردن casein-α شدت فلورسانس 40-1βA کاهش می یابد. با توجه به نتایج آزمون ANS ، 40-1βA دارای ویژگی اتصال به ANS می باشد که نشان دهنده قرار گرفتن مناطق هیدروفوبی در معرض 40-1βA می باشد که در حضور casein-α، شدت فلورسانس 40-1βA کاهش می یابد. نتیجه: نتایج نشان داد که casein-α می تواند از تجمع 40-1βA در بیماری های نورولوژیک مانند آلزایمر جلوگیری کند. بنابراین، α-casein می تواند یک عامل درمان، برای بیماری های آمیلوئید باشد
کلیدواژه ها:
نویسندگان
مریم گنجعلی
دانشجوی ارشد زیست شناسی، دانشکده علوم، دانشگاه سیستان و بلوچستان، زاهدان، ایران.
آرزو قهقایی
گروه زیست شناسی، دانشکده علوم، دانشگاه سیستان و بلوچستان، زاهدان، ایران
میلاد لگزیان
گروه زیست شناسی، دانشکده علوم، دانشگاه سیستان و بلوچستان، زاهدان، ایران